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노벨상인물

크리스천 앤핀슨 Christian B. Anfinsen

크리스천 앤핀슨 [이미지]
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NIH (미국국립보건원)
  • 작성 2015-03-16
  • 조회 1,594
  • 출생03/26/1961
  • 국적 미국
  • 분야생화학
  • 소속존스홈킨스대학교 생리학 교수
  • 출신대학하버드대학교 대학원
  • 주요업적아미노산 서열과 생체활성형태의 연관성 연구
  • 수상노벨 화학상(1972)
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인물정보

미국의 화학자. 펜실베이니아 주() 출생. 1947년 노벨 의학 연구소 객원 교수(客員敎授)가 되어 활약했으며 귀국하여 메릴랜드 주() 베터스터 국립 보건 연구원에서 연구원 생활 중 1972년 무어스타인과 함께 단백질 합성 리보핵산(核酸) 연구로 노벨 화학상을 받았다.

크리스천 엔핀슨은 1916326일 미국 피츠버그의 남쪽 작은 마을 펜실베니아에서 태어났다. 그의 아버지는 엔지니어였고 부모 모두 노르웨이 이민자로 엔핀슨과 형제들에게 노르웨이어와 그 나라의 유산들에 대해 가르쳤다. 펜실베니아에서 몇 년간 지낸 후, 그의 가족들은 1920년에 미국 필라델피아로 거처를 옮긴다. 엔핀슨은 스워스모어 대학을 다니며 그곳에서 식당에서 웨이터로 일을 했으며 축구를 즐겼고 화학을 전공한다. 1937년 스위스모어 연보인 평온에서는 엔핀슨을 이렇게 소개하고 있다. ‘대걸레 모습의 금발 머리를 하고 콧구멍을 벌렁거리며 캠퍼스를 돌아다니며 파란 눈을 가진 여학생을 넋 놓고 바라보던 학생.’ 1964년에 있었던 그의 대학 시절에 대해 회상하며 엔핀슨은 겸손하게 스워스모어의 모든 학생들은 자신을 제외하고는 모두 천재라고 언급했다.

1937년 화학분야의 박사학위 취득 후, 엔핀슨은 펜실베니아 대학에서 졸업 연구를 하였다. 조교로 일하던 그곳에서 유기화학을 연구하는 쪽으로 진로를 선택한다. 1939년 덴마크 코펜하겐에 있는 칼스버그 연구소에서 복잡한 단백질의 화학적 구조를 분석하기 위한 효소라는 새로운 방법을 계발한 공로로 미국 스칸디나비안 재단은 엔핀슨에게 장학금을 수여하였다.

세계전쟁의 발발이후 더 이상 안전한 곳이 아니었던 유럽을 떠나 1940년 미국으로 돌아갔다. 엔핀슨의 대학원 동기이자 미국국립보건원에서 함께 일했던 동료 중 한 명이였던 알렌 스커터(Alan Schechter)"엔핀슨은 유럽을 붙잡기보다 공포를 이해하고 통찰 할 수 있는 가능성을 가졌다. 그의 평범하지 않은 깊고 활기찬 사회적 책임감은 분명 타고났을 것이다."라고 말했다. 1941, 엔핀슨은 하버드 의대에서 생화학부에서 대학장학금을 받으며 박사과정을 밟는다. 그 해 11, 그는 첫 번째 아내 프로렌스 버니스 케니저(Florence Bernice Kenenger)와 결혼하여 세 명의 아이를 낳는다. 엔핀슨은 1943망막의 양적 조직 화학 이론이라는 논문을 끝으로 생화학분야에서 박사학위를 받고 하버드 대학에서 1950년대 까지 생화학을 가르친다.

1959년 메리랜드 베데스타에 있는 국립심장연구소는 세포화학 연구소의 부장으로 앤핀슨을 스카웃한다. 1954년 록펠러 장학 재단은 앤핀슨이 코펜하우젠에 있는 칼스버스 연구실로 돌아할 수 있도록 도왔고, 구겐하임 장학 재단은 이스라엘 레호보트에 있는 바이츠만 연구소에서 연구할 수 있도록 그를 지원했다. 1962년 엔핀슨은 객원교수로 하버드 의대로 돌아갔고, 생화학부의 학과장으로 초대된다. 그러나 미국국립보건원은 그가 베데스타로 돌아올 것을 요구하였고, 관절염 신진대사연구소에 있는 화학생물학 연구소 부장으로 1981년까지 근무한다. 단백질의 분자구조와 생화학적 기능과의 관계를 연구하여 1972년 스탠퍼드 무어(Stanford Moore), 윌리엄 H. 슈타인(William H. Stein)과 함께 노벨 화학상을 받았다. 당시 메릴랜드 베세즈다에 있는 미국 국립보건원(National Institutes of Health/NIH)에서 생화학 실험실 소장으로 있던 앤핀슨은, 노벨상 수상 연구에서 RNA 분해 효소가 그 생화학적 특징을 결정짓는 독특한 3차원 구조를 어떻게 형성하는지를 규명해 학계의 인정을 받았다.

1978년 앤핀슨과 그의 아내는 이혼을 하게 되고, 그 해에 그는 리비 에스더(Libby Esther Shulman Ely)와 결혼을 하고 전통 유대교로 전환하여 그의 남은 생을 바칠 지킬 것을 약속한다. “종교에 대한 나의 마음은 전통 유대교의 50년 세월을 강력하게 반영하고 있음에도 불구하고, 나는 반드시 역사와, 실천과 철학적 일관성과 유대교의 강렬한 끌림을 찾아야 겠다.”1985년 그가 말했다.

그는 핵 군비 축소를 포함한 환경 약탈, 해외에서 과학자들을 대항한 인간의 권리를 남용하는 위원회와 같은 넓은 범위의 사회적 정치적 이슈에 관한 상당한 힘들에 관심을 갖기도 하였다. 그의 많은 전문적이고 과학적인 책임감뿐만 아니라 여가시간에는 비올라와 피아노를 연주하는 취미생활을 하곤 하였다. 그는 또한 요트로 체셔피크만 해안과 보스톤에서 마이에미의 동쪽 해안지방을 따라 여행하는 것을 즐겼다. 1995514, 엔핀슨은 심장병을 앓다가 80번째 생일을 맞이하기 일년전 메리랜드의 랜달스타운에 있는 북서쪽 병원에서 숨을 거두었다.

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시상연설

전하, 그리고 신사 숙녀 여러분.

우리는 생명의 핵심물질을 효소라고 부릅니다. 우리가 이곳에서 노벨상 시상식의 훌륭함을 즐기면서 앉아 있다든지, 일을 한다든지 혹은 우리가 기쁨이나 슬픔을 느끼고 있을 때에도, 우리 인간이 하는 모든 행위는 효소반응에 의해서 일어납니다. 우리가 생명이라고 설명하는 현상은 서로 연결된 효소과정들의 네트워크입니다. 화학적 용어로 효소는 촉매, 즉 자기 자신을 써버리지 않고 화학반응을 가속시키는 물질입니다. 촉매반응의 개념은 150년 전 놀라운 직관력을 가진 스웨덴의 위대한 화학자 옌스 야코브 베르셀리우스가 소개하였는데, 그는 살아 있는 생명체의 조직이 촉매활동을 한다고 제안하였습니다. 한 세기가 지나서야 과학자들은 특정 물질, 즉 효소와 촉매효과를 연관시키기 시작했습니다. 올해 세 명의 노벨 화학상 수상자인 크리스천 앤핀슨, 스탠퍼드 무어, 그리고 윌리엄 스테인 교수는 우리가 분자 수준에서 효소활동의 문제점에 접근할 수 있도록 효소 리보뉴클레아제로 기초 연구를 수행하였습니다.

화학적 관점에서 효소는 단백질입니다. 그것은 긴 사슬로 서로 연결되어 있는 20개의 다른 아미노산으로 구성되어 있습니다. 단백질이 단지 20개의 구성 단위임에도 불구하고 수천 개의 효소가 있으며 이 각각은 자체의 특성을 가집니다. 사슬에서 아미노산의 숫자와 서열이 바뀔 수 있기 때문에 상당한 양의 변이가 가능하게 됩니다. 리보뉴클레아제는 아미노산 서열이 완벽하게 결정된 첫 번째 효소였는데 이것은 앤핀슨, 무어, 스테인 교수의 공헌 덕택입니다.

모든 살아 있는 유기체는 효소 자체의 고유한 형태가 있습니다. 그것은 자기 복제를 할 수 있고 그 자손은 같은 효소를 가집니다. 여기서 중요한 질문은 세대에서 세대로 효소형태가 보존되기 위해 전달해야 하는 정보의 출처에 관한 것입니다. 우리는 DNA라 불리는 특정 분자가 유전형질의 운반책이라는 것을 압니다. 유전형질은 효소의 합성을 조절하는 DNA에 의해 발현됩니다. DNA는 특정 단백질분자를 구성하는 아미노산 서열을 결정함으로써 이 일을 해냅니다. 그러나 활동적인 효소는 단지 아미노산의 긴 사슬로만 이루어져 있는 것이 아니라 분자가 구 형태를 이루면서 사슬 모양으로 접혀 있습니다. 무엇이 펩타이드 사슬의 특정한 접힘에 대한 정보의 출처일까요? 앤핀슨 교수의 연구 대상은 바로 이 질문이었습니다. 일련의 명쾌한 실험을 통해 그는 필요한 정보가 펩타이드 사슬 안에 있는 아미노산의 직선적인 서열에 내재되어 있어서 DNA에서 발견되는 것 외에는 더 이상의 유전적 정보가 필요하지 않다는 것을 밝혔습니다.

무어 교수와 스테인 교수의 공헌은 리보뉴클레아제와 관련된 또 다른 근본적인 질문, 즉 그것의 촉매활동에 대한 기초와 연관됩니다. 반응하는 물질, 즉 기질은 일반적으로 그것의 활성센터로 불리는 곳에서 효소와 결합됩니다. 그렇게 형성된 복합물에는 효소와 기질 간의 상호작용이 있는데 이것이 기질의 반응성을 변화시킵니다. 활성센터나 그것의 화학그룹을 알 수 없다면, 효소구조에 관한 지식은 이 상호작용을 이해하는 데 거의 도움이 되지 않습니다. 무어, 스테인 교수는 활성센터가 자유로운 형태의 똑같은 아미노산에 비해 훨씬 높은 반응성을 가진 아미노산을 포함한다는 중요한 원칙을 발견했습니다. 이 높은 반응성이 효소의 촉매활동에 직접적으로 영향을 끼치는데 무어 교수와 스테인 교수는 화학적 변형에 의해 활성센터에 있는 두 아미노산을 표시할 수 있다는 것을 발견하였습니다. 이 방법을 통해 긴 펩타이드 사슬 내의 아미노산의 위치를 명확하게 결정할 수 있었습니다. 이와 같은 연구를 통하여 무어 교수와 스테인 교수는 효소의 삼차원 구조가 결정되기에 앞서 긴 리보뉴클레아제 내 활성센터의 자세한 그림을 제공할 수 있었습니다.

앤핀슨 박사님.

저는 효소 리보뉴클레아제 내의 아미노산 서열이 효소의 생물학적 활성 형태를 결정한다는 박사님의 선구적인 연구를 설명하였습니다. 이 발견은 활성효소분자가 살아 있는 세포 내에 형성되는 방식에 대한 이해와 밀접한 관계를 가집니다.

무어 박사님, 그리고 스테인 박사님.

저는 효소 리보뉴클레아제에서 화학구조와 촉매활동 사이의 관계를 이해시킨 두 분의 기초적인 공헌을 요약해 보았는데, 특히 효소의 활동센터에 두 개의 특정 히스티딘 잔기(residues)의 편재를 설명하는 연구를 강조하였습니다. 왕립과학원이 앤핀슨 박사와 함께 두 박사님께 올해 노벨 화학상을 수여하기로 결정한 것은 바로 이 선구적인 실험들 때문입니다.

앤핀슨 박사님, 무어 박사님, 그리고 스테인 박사님.

왕립과학원을 대신하여 진심으로 축하드리며 이제 황태자 전하로부터 노벨상을 받으시기 바랍니다.

스웨덴 왕립과학원 보 맘스트룀

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자료출처
www.nih.gov/.google, wikipedia, naver, Nobelprize.org

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