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아론 클루그 Aaron Klug

아론 클루그 [이미지]
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Cavendish Laboratory (캐번디시 연구소)
  • 작성 2015-09-16
  • 조회 8,873
  • 출생1926-08-11 리투아니아
  • 국적 영국
  • 분야화학
  • 소속캐번디시연구소
  • 출신대학케임브리지 대학 트리니티 컬리지
  • 주요업적담배모자이크 바이러스 구조 표명
  • 수상노벨 화학상(1982)
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인물정보

영국의 화학자. 전자현미경을 이용하여 단백질과 핵산이 결합된 분자의 구조를 해석하는 방법을 개발했다. 이 방법으로 담배모자이크바이러스의 구조 등을 밝혀 1982년 노벨화학상을 받았다.

아론 클루그는 리투아니아 출신의 영국 과학자이자, 전자 현미경 기술에 있어서 중요한 발전을 이룩한 분자 생물학자 이다. 클루그는 전자 현미경을 사용하여 세포를 살아있게 하는 역할을 하는 바이러스와 분자를 연구한 공로로 1982년 노벨 화학상을 수상하였다.

클루그는 리투아니아에서 태어났지만 2살 때 남아프리카 공화국 더반으로 이민을 갔다. 고등학교 때 파울 크러피(Paul Kruif)가 지은 ‘미생물 탐구가들’에 관한 책을 읽고 처음으로 미생물학에 관심을 갖게 되었다. 1942년 남아프리카 공화국 위트와테르스란트 지역의 요하네스버그 대학교에 입학하였였고, 1945년 학학위를 받은 후 케이프타운 대학교에서 X-ray 결정학과 결정체의 분자구조를 결정하는 기술에 관해 배웠다. 물리학에 관한 졸업 연구를 마치고 이곳에서 석사 학위를 받은 후 케이프타운에 남아 X-ray 회절에 관한 더 많은 연구를 하였다. 단백질 구조를 결정하는 것과 같은 전통적인 방식과는 조금 다른 방법으로 X-ray 결정학을 활용하는 것에 특히 관심을 갖고 있었다.

클루그의 가장 주목받을 만한 기여는 결정학적 전자 현미경 기술이다. 이것은 확대 이미지를 생산하기 위한 빛의 파장보다는 전기가 사용되며, X-ray 결정학은 모든 분자의 생물학적 구조를 결정짓기에는 충분하지 않았다. 또 다른 기술이 엄청난 확대가 가능한 전자 현미경을 사용하는 것 이였다. 하지만 그 결과로 생긴 이미지들은 이차원적 이였고 분자 구조에 관해 정확한 묘사를 나타내지 못했다. 클루그의 관찰은 정확한 삼차원 묘사에 가깝게 두 가지 절차를 결합치킨 것이었다. 전자 현미경이 2차원 물질 사진을 인식한 사진 건판과 현미경사진이 X-ray결정학을 포함할 수 있다고 추론했는데, 다른 각도에서 각각의 현미경 사진의 X-ray회절을 적용시킨 물체 찍은 사진으로 정확한 구조가 파악될 수 있을 것이라는 주장 이였다. 목표 달성은 길고 복잡한 과정 이였는데, 가장 정교한 수학적 분석을 포함하고 있었지만 궁극적으로 클루그는 결정학상의 전자 현미 기술이라고 알려져 있는 완벽한 기술을 완성시켰다. 이러한 과정을 통해 수많은 단백질과 바이러스 염색체 그리고 다른 생물학적 물질의 구조와 기능에 접근할 수 있게 되었고, 그 분야에 중요한 발견뿐만 아니라 과학 수사의 새로운 분야에서 까지 획기적인 전환점이 되었다.

1958년 프랭클린의 죽음 이후 클루그는 바이러스 구조 연구팀 소장 자리를 맡게 되었다. 1962년 클루그는 새롭게 설립된 케임브리지 분자 생물학의 연구실을 새롭게 설립한 의학 연구 위원회로 자리를 옮겼고 세계적으로 유명한 연구실로 발전하는 것을 도왔다. 1996년 은퇴 후 피터하우스 대학의 선임 연구원이 되었고 유전자 발현을 결정짓는 단백질과 관련된 DNA구조에 관한 연구를 수행했다. 1995년부터 2000년까지 영국 왕립 협회 의장을 맡았다.

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시상연설

전하, 그리고 신사 숙녀 여러분.

생명은 규칙적이고 죽음은 무질서합니다. 기본적인 자연의 법칙은 우주에서 자발적인 화학변화가 혼돈으로 가는 경향이 있다고 말합니다. 그러나 생명은 진화를 겪는 수십억 년 동안 이 법칙을 반박하는 것 같습니다. 태양으로부터 나오는 에너지의 도움으로 우주에서 발견된 가장 복잡한 시스템, 즉 살아 있는 유기체가 생성되었습니다. 살아 있는 물체는 큰 유기체의 기관에서부터 세포의 가장 작은 구성원에 이르기까지 모든 수준에서 잘 정돈된 화학적인 조직체로서의 특징을 나타냅니다. 꽃이나 새의 절묘한 형태를 즐길 때 우리가 경험하는 아름다움은 분자구조에서의 미세한 아름다움의 반영입니다.

생명의 화학적인 정렬은 어떤 신비스러운 생명력으로 유지되는 것은 아닙니다. 생명의 비밀은 오히려 원자와 분자들의 매우 구조적인 조직이 가진 화학적 특성에서 발견됩니다. 현대 구조화학은 과학의 신비한 문을 여는 도구를 제공합니다.

물질이 결정형태로 얻어질 수 있다면 화학물질의 구조, 즉 한 분자에서 모든 원자의 정확한 공간 위치가 결정될 수 있습니다. 결정 안에 있는 원자들의 주기적인 배열로부터 엑스선이 산란될 때 특정 패턴이 형성되는데 이것을 사진으로 기록할 수 있고 복잡하지만 수학적 분석의 도움으로 원래 구조를 설명할 수 있습니다. 엑스선 회절법으로 불리는 이 방법의 원리는 금세기 초부터 알려졌는데 그 발견에 1915년 노벨 물리학상이 수여되었습니다. 그러나 생명의 건축벽돌인 거대분자의 구조를 결정짓는 기술이 개발되는 데는 거의 반세기가 소비되었습니다. 1962년에 생명의 핵심물질인 단백질과 핵산의 분자구조를 연구했던 과학자들에게 노벨 의학상과 노벨 화학상이 수여되었습니다.

핵산, 즉 DNA는 세포 내에 있는 유전적 특징을 전달하는 집배원입니다. 결국 DNA는 세포의 화학적인 기계장치를 지시하기 위하여 필요한 모든 정보를 가지고 있고, 그래서 세포가 어떤 단백질을 만들어야 할지를 결정하게 됩니다. 단백질은 어떤 화학반응을 진행하는 능력으로 세포의 화학적인 형태를 차례로 결정합니다. 그래서 생명을 핵산과 단백질 상호작용의 결과로 생각할 수 있습니다.

거대 단백질들은 모이려는 경향이 있고 그 생물학적 기능은 주로 복잡한 분자 집합체와 연관됩니다. 예를 들면 세포핵의 염색체에서 유전 물질이 염색질 형태로 존재하는데, 이것은 DNA와 수천 개의 단백질분자들의 거대 집합체입니다. 살아 있거나 죽은 물체의 경계를 나타내는 바이러스에서는 핵산과 단백질들로 이루어진 좀 더 단순한 집합체가 있습니다. 바이러스는 그 자체의 세포가 없는 유전 물질이라고 말할 수 있는데, 바이러스의 구조를 통하여 더 진보한 유기체 내에 있는 유전적 물질의 복잡한 조직에 대한 실마리를 얻을 수 있습니다.

큰 분자집합체의 경우에는 엑스선 회절로 구조결정을 할 수 있는 그러한 형태를 얻기 어렵습니다. 올해 노벨 화학상을 받는 에런 클루그 교수는 생물학적 시스템에서 분자집합체의 구조를 연구하기 위한 방법을 개발하였습니다. 그의 기술은 회절방법의 원리와 전자현미경의 독창적인 조합에 기초를 두고 있습니다. 전자현미경은 세포의 구조적인 부분들을 설명하기 위해 오랫동안 사용되었으나 사진에서 대비가 약해서 분해능에 한계를 갖습니다. 클루그 교수가 대비 면에서는 약하지만 엄청난 양의 구조적인 정보가 사진에 포함되어 있다는 것을 보였는데, 사진의 수학적 처리로 이 구조적인 정보들을 유용하게 만들 수 있었습니다.

구조화학의 다른 방법들과 조합된 이 기술을 가지고 클루그 교수는 무엇보다도 먼저 바이러스와 세포핵의 염색질을 조사했습니다. 그의 바이러스 연구는 세포 내의 복잡한 분자집합체가 그들의 일부분으로부터 저절로 이루어진다는 사실에 따라 중요한 생화학 원리를 밝혀냈습니다. 염색질 연구는 DNA 안의 유전정보를 읽는 구조적인 제어에 대한 실마리를 제공하였습니다. 이것은 더 이상 유전물질이 세포의 성장과 분열의 제어를 하지 못하는 암의 특성을 이해하는데 매우 중요할 것으로 생각됩니다.

클루그 박사님.
지금까지 저는 우주, 즉 살아 있는 유기체에서 발견되는 대부분 잘 알려진 화학시스템에서 복잡한 성분의 화학적 구조를 결정하기 위한 중요한 도구를 제공한 교수님의 결정학적 전자현미경의 독창적인 개발에 대해 설명하였습니다. 교수님은 결정학적 전자현미경을 바이러스와 세포핵 내 DNA와 단백질 사이의 복잡한 분자 집합체인 염색질의 조사에 활용하였으며, 교수님의 구조결정 결과는 중요한 생화학 원리를 확실하게 하였습니다. 왕립과학원은 이와 같은 기초적인 공헌에 대해 올해 노벨 화학상을 수여하기로 결정하였습니다.

과학원을 대신하여 진심으로 축하를 드리며, 이제 전하로부터 상을 받으시기 바랍니다.

- 스웨덴 왕립과학원 보 맘스트룀

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자료출처
www.phy.cam.ac.uk/cavendish, wikipedia, naver, Nobelprize.org

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